Proteinkrystallografien har betydet, at vi har kunnet få et klart billede af proteinmolekylernes 3D struktur. Med den information i hånden kunne man, i vidt omfang, udlede mekanismerne bag de processer, proteinerne varetager.
Krystallografien havde dog en pris. Omkring 30% af alle proteiner antager ikke en veldefineret struktur. De opfører sig snarere som kogt spaghetti i en jacuzzi. Krystallograferne havde misset noget. Måske var vi blevet blinde for alt det, der ikke kan krystalliseres.
Min forskning drejer sig om disse “intrinsically disordered proteins” IDPer. Hvilke roller har de? Hvordan fungerer de? Og størst af alle spørgsmål: Hvad kan de, som foldede proteiner ikke kan – hvorfor findes de overhovedet?